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以干酪乳杆菌（Lactobacillus casei）基因组DNA为模板，采用PCR技术扩增一种L-乳酸脱氢酶（L-LcLDH2）的编码基因Lcldh2；借助表达质粒pET-28a（+）将Lcldh2在大肠杆菌BL21（DE3）中实施异源表达。实验结果表明，细胞超声破碎液中L-LcLDH2催化苯丙酮酸的酶活性为47 U/mg总蛋白质；采用重组E. coli/Lcldh2全细胞催化苯丙酮酸还原，所获产物L-苯乳酸的对映体过量（eep）值> 99%。生物信息学分析表明，Lcldh2开放阅读框长906 bp，编码含301个氨基酸的L-LcLDH2，预测其相对分子质量和等电点分别为32 585和5.5；L-LcLDH2含有典型的NAD+结合位点序列（GXGXXG），属于NAD依赖型L-乳酸脱氢酶，且是一种非分泌、非跨膜、无信号肽和定位于细胞质的酶蛋白。L-LcLDH2的获得为生物法制备高光学纯L-苯乳酸提供了新的酶源。

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《不对称还原苯丙酮酸的L-乳酸脱氢酶L-LcLDH2的表达及生物信息学分析》

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文件号：301329

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