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摘要： 本研究旨在抗菌肽Tachyplesin Ⅰ(TP Ⅰ)的结构活性基础上，重新设计一种全新的抗菌肽TP Ⅰ-Y4。保持母肽链长与电荷数不变，将序列中形成TP Ⅰ两个二硫键的4个半胱氨酸用酪氨酸进行替换后得到TP Ⅰ-Y4。经生物信息学软件分析，与TP Ⅰ相比，TP Ⅰ-Y4的热稳定性更好，亲水性更强，同时具有与母肽相似的结构与抗菌活性。化学合成后经圆二色谱检测发现，TP Ⅰ-Y4在水相及在模拟细胞膜疏水环境的50%三氟乙醇中都表现出β-折叠结构，疏水环境中TP Ⅰ-Y4的β-折叠含量高于水相，也高于不同环境中的TP Ⅰ。抑菌试验表明，TP Ⅰ-Y4对细菌和真菌都有较强抑菌活性，且对细菌的抑菌活性强于TP Ⅰ。TP Ⅰ-Y4对小鼠红细胞溶血性降低，并保留了很强的内毒素中和能力，浓度为40 μg·mL-1时中和率可达50%以上。TP Ⅰ-Y4抗菌活性的提高以及溶血活性的降低，可能与β-折叠强形成者酪氨酸的替代有关，进而导致抗菌肽分子中β-折叠结构增强。

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《抗菌肽Tachyplesin Ⅰ的分子设计、结构与活性分析》

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文件号：127768

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